Веганский коллаген из чего

Содержание показать

Что такое коллаген, и почему он важен для кожи

Так называется основной структурный белок кожи, придающий ей силу, структурную поддержку, упругость и эластичность. Именно благодаря коллагену лицо и тело выглядят молодо.

Это вещество имеет сложный состав и строение:

• Фрагменты органических веществ глицина, гидроксипролина, лизина и аргинина соединяются между собой, образуя цепь сложного строения. Такие соединения называют пептидами, а образуемую ими цепь – пептидной.
• Пептидные цепи связываются между собой, образуя длинные волокна – фибриллы.
• Фибриллы связываются в еще более крупные структуры – коллагеновые волокна.

Готовый коллаген напоминает закрученную спираль, состоящую из мелких пептидных цепочек, объединённых в более крупные структуры – фибриллы. Именно такое его строение обеспечивает упругость кожи.

Коллаген — слабое место веганства?

Коллаген является основой матрикса кожи – эластичной структуры, заполняющей пространство между ее клетками. Производят это чудо – вещество клетки – фибробласты, которые часто называют «фабриками коллагена».

В процессе его образования принимают активное участие витамины С, А, В6, медь, цинк, кремний, селен, соединения серы, различные белки. При их нехватке коллаген получается неполноценным – «рыхлым», поэтому неправильное питание и отсутствие нужного ухода за кожей приводит к появлению обвисшей, уставшей кожи.

Всего в организме имеется 28 разных типов коллагена, но наиболее важным для состояния кожи считается фибриллярный коллаген. Эти три типа соединений составляют 95% ее основы – дермы.

«Срок службы» коллагена ограничен и зависит от ухода за лицом и телом. При его «старении» вещество коллагеназа разрушает коллагеновые цепочки, которые пожираются и перерабатываются клетками – макрофагами. Образовавшийся «строительный материал» снова пускается в дело. То есть происходит своеобразный «коллагеновый круговорот».

Что происходит, когда количество коллагена падает

В молодом возрасте синтез и распад коллагена происходят примерно с равной скоростью, поэтому кожа всегда выглядит молодо и свежо. Но с годами этот процесс нарушается. Уже после 35 лет количество вырабатываемых волокон снижается в 2 раза, а в дальнейшем их количество уменьшается еще больше. Это приводит к потере упругости кожи, образованию морщин, нечеткости овала лица.

Скорость потери коллагена также зависит от этнической принадлежности, наследственных факторов, образа жизни и сопутствующих заболеваний. Однако многое зависит от правильного ухода, тормозящего процесс увядания.

Где брать КОЛЛАГЕН для Кожи и Волос на Растительном Питании

Какие омолаживающие процедуры повышают уровень коллагена в коже

Существует специальная омолаживающая косметика, в состав которой входят вещества, «подстегивающие» фибробласты вырабатывать «свежий» коллаген. Это минералы, микроэлементы, биологически активные вещества. Такие косметические средства выпускаются в кремах и сыворотках.

Хороший результат дают маски для лица с витаминами и минералами, которые питают кожу и обеспечивают ее всеми необходимыми компонентами для выработки коллагена. Они также улучшают цвет лица, устраняют очаги воспаления.

Помогут восстановить уровень коллагена и косметические процедуры, стимулирующие его выработку:

• Микроиглы. Методика, заключающаяся в прокалывании кожи с помощью специальных устройств – роликов с множественными мелкими иглами, входящими внутрь нее. Процедура вызывает прилив крови, содержащей питательные вещества, запускает омолаживающие процессы. Активируются функция фибробластов, которые производят больше коллагена. Усовершенствованный вариант процедуры, при котором микроиглы покрываются дополнительным активизирующим веществом, что еще сильнее стимулирует работу фибробластов.
• Фракционный RF лифтинг. Процедура, во время которой воздействие микроигл сочетается с использованием радиочастотной энергии. Очень эффективный метод омоложения.
• Мезотерапия. Во время процедуры внутрикожно вводится коктейль из витаминов, микроэлементов и других полезных веществ. Эта смесь активизирует выработку коллагена и восстанавливает каркас кожи. «Уколы красоты» также улучшают цвет лица и тормозят процессы старения.
• Инъекции гиалуроновой кислоты, которая «подстегивает» выработку коллагена фибробластами. Вещество вызывает омолаживающий эффект и способствует сохранению влаги в кожных структурах. В результате разглаживаются морщины, а лицо становится гладким, ровным и молодым.
• Инъекции плазмы, взятой из крови пациентки, также подстегивают выработку коллагена. В жидкой части крови содержится большое количество биологически активных веществ, заставляющих фибробласты усердно работать. В результате возрастает выработка коллагена и возникает омолаживающий эффект.

Старение начинается на молекулярном уровне, поэтому какие-либо видимые изменения возникают не сразу. Но, чтобы замедлить этот процесс, нужно начинать как можно раньше посещать косметолога.

Для этого нужно обратиться в Центр эстетической медицины, специалисты которого подберут наиболее подходящий метод восстановления коллагена. Это позволит надолго сохранить молодость кожи.

Статьи на эту тему

Услуги дерматолога

• Дерматология
• Удаление новообразований

• Дерматологическая электрокоагуляция
• Удаление родинок
• Удаление бородавок
• Удаление кондилом
• Удаление папиллом
• Лечение келоидов инъекциями

• Удаление угрей
• Микротоковая терапия
• Эксфолиация морской солью с водорослями
• Уход за сухой кожей
• Уход за нормальной кожей

Источник: doctor-woman.ru

Веганский коллаген из чего

До недавнего времени основными источниками пищевых волокон принято было считать, балластные вещества, входящие в состав овощей и фруктов. Однако коллаген, и особенно его фракции, полученные различными методами по своим функциональным свойствам, не уступают растительным аналогам.

Были проведены работы по определению сорбционных свойств гидролизованного коллагена, по отношению к тяжелым металлам на примере извлечения ионов Cd 2+ , Pb 2+ .

Поскольку при использовании коллагенового гидролизата для профилактических и лечебных целей взаимодействие его с металлами будет происходить в кислой среде желудка (рН — 1,2-1,5) и в щелочной среде кишечника (рН — 7,8) поставлены опыты при различных значениях водородного показателя; время и температура контакта соответствовали условиям желудочно-кишечного тракта. Сорбционную способность определяли по разнице между первоначальной и остаточной концентрацией ионов тяжёлых металлов. Измерение проводили полярографическим методом.

Гидролизованный коллаген представляет собой природный ионообменник. Наличие свободных карбоксильных и аминогрупп обусловливает способность гидролизованных форм коллагена связывать в пищеварительном тракте ионы тяжелых металлов с последующим образованием нерастворимых комплексов, которые не всасываются и выводятся из организма. Это свойство может использоваться в профилактике отравления солями тяжелых металлов.

Механизм связывания точно не установлен, но известно, что для всех белков характерна выраженная способность к неспецифическому связыванию с металлами по SH-группам, гуанидиновой группе аргинина и др. Вероятно, при ферментативной обработке отходов жиловки пептидные цепи разрываются, в результате чего указанные функциональные группы становятся более доступными для реакции с металлами.

Сравнивая полученные данные с сорбционной способностью других пищевых волокон можно заключить, что по способности связывать, например ионы Pb2+, полученный продукт биомодификации соединительной ткани сопоставим с целлюлозой, для которой сорбция ионов свинца находится в интервале 0,10-0,23 мг/г, а в щелочной среде превосходит эти показатели.

Следовательно, соединительная ткань является хорошим сорбентом тяжелых металлов и в перспективе может использоваться как функциональная добавка при производстве мясных продуктов.

Источник: natural-sciences.ru

Веганский коллаген из чего

• Основная функция коллагена состоит в обеспечении структурной опоры тканей

• Коллагены представляют собой семейство, состоящее более чем из 20 различных белков внеклеточного матрикса. Эти белки — наиболее распространенные в царстве животных

• Все коллагены организованы в тройные спирализованные «коллагеновые субъединицы», обладающие суперспиральной структурой и состоящие из трех отдельных полипептидов

• Коллагеновые субъединицы выходят из клеток и затем, во внеклеточном пространстве, собираются в более крупные фибриллы и волокна

• Мутации в коллагеновых генах вызывают множество патологических состояний, начиная от появления морщин до развития хрупкости костей и таких тяжелых заболеваний, как образование кожных волдырей

Семейство коллагенов включает более 20 белков, которые относятся к наиболее распространенным белкам клеток животных. У многоклеточных организмов коллагены существуют по крайней мере 500 млн лет. Почти все клетки животных синтезируют и секретируют по меньшей мере одну из форм коллагена.

Коллагены обеспечивают тканям структурную поддержку и существуют во множественных формах, организованных в различные структуры. Все белки семейства коллагенов характеризуются одним общим свойством: они собраны в тонкие (примерно 1,5 нм диаметром) тройные спиральные суперспирализованные структуры, состоящие из трех субъединиц коллагеновых белков, которые удерживаются вместе ковалентными и нековалентными связями.

Коллагеновые субъединицы собираются в тройные спиральные структуры, которые организуются в фибриллы или в сеть,
где они связаны между собой другими белками внеклеточного матрикса, включая коллагены, связанные с фибриллами.

Суперспирализованные структуры бывают трех типов — фибриллярные, слоистые и связанные с фибринами:

• В фибриллярных коллагенах суперспирализованные спирали организованы в фибриллы или «канаты», которые обеспечивают прочность структуры вдоль единственнной оси (такая структура напоминает прочный стальной трос, образованный проволочными пучками). Когда эти фибриллы собраны в параллельно расположенные пучки, как в сухожилиях, они обеспечивают невероятную прочность структуры, которая способна противостоять усилиям, развиваемым мышцами, закрепленными на костях.

• Слоистые коллагены представляют собой сеть, состоящую из суперспирализованных спиральных структур. Они в меньшей степени устойчивы к мышечным усилиям, но гораздо лучше противостоят растяжению в нескольких направлениях. Сеть таких структур, например, характерна для кожи.

• Третий тип коллагена, известный как «фибриллярные связки», образует суперспирализованные спиральные структуры, связывающие коллагеновые фибриллы вместе.

Независимо от организации, коллагены образуют основную каркасную структуру внеклеточного матрикса. Такие входящие во внеклеточный матрикс белки, как фибронектин и витронектин, связываются с коллагенами и вплетены в структуры, образованные коллагеновым каркасом. Один из представителей семейства коллагенов представляет собой трансмембранный белок, который участвует в формировании межклеточных контактов.

Существует примерно 20 различных типов коллагена, большая часть которых может быть сгруппирована в четыре класса. Каждая из тройных спиралеобразных структур обозначается римской цифрой (I, II, III и т. д.). Каждая коллагеновая субъединица имеет обозначение как субъединица а, а ее типу присвоен номер (а1, а2, а3 и т. д.), после которого римской цифрой обозначен тип, в котором она находится. Например, основной фибриллярный коллаген хвоста (и других тканей) крыс относится к типу I и состоит из двух копий субъединиц а1(1) и одной копии субъединицы а2 (I).

На рисунке ниже представлена структура коллагеновых волокон. Три полипептидные субъединицы параллельно обернуты вокруг друг друга и образуют суперспирализованную спиральную структуру длиной 300 нм. Для коллагенов характерна повторяющаяся последовательность аминокислот, содержащая элемент глицин-X-Y, где X и Y могут представлять собой любую аминокислоту, но обычно это пролин и гидроксипролин соответственно.

Такая последовательность способствует плотной упаковке трех субъединиц и облегчает образование суперспиральной структуры. Субъединицы длиной 300 нм скрепляются вместе посредством ковалентных связей, которые образуются между N-концевым участком одной субъединицы и С-концевым участком примыкающей к ней. Суперспирализованные спиральные структуры располагаются параллельно, образуя между собой небольшие зазоры (64-67 нм). Эти зазоры обеспечивают характерный вид (исчерченность) фибрилл, видимый в электронном микроскопе.

Коллагеновые белки подразделяются на четыре основные группы, которые отличаются по молекулярной формуле,
характеру полимерных форм и по распределению в тканях. Некоторые группы включают коллагены нескольких типов.

Полностью собранные коллагеновые структуры (фибриллярные или сетчатые) по размерам оказываются гораздо больше, чем сами клетки; некоторые фибриллы могут достигать нескольких миллиметров длины. Таким образом, субъединицы коллагена синтезируются и секретируются в виде суперспирализованных спиральных структур, и окончательные этапы их сборки происходят вне клетки. Как показано на рисунке ниже, синтез коллагена и дальнейший его процессинг происходят на протяжении всего секреторного пути. При синтезе коллагеновые белки направляются в гранулярный эндоплазматический ретикулум (ЭПР) при участии частиц, распознающих сигнал и связанного с ними белкового аппарата.

Коллагеновые субъединицы синтезируются в виде крайне длинных полипептидов, которые называются проколлагены и содержат пропептиды, представляющие собой «хвосты», расположенные на амино- и карбоксильном концах.

После того как проколлагены попали в просвет ЭР, по мере транспорта из ЭР через аппарат Гольджи и в секреторные везикулы, они претерпевают серию модификаций. В процессе транспорта проколлагена через ЭР и аппарат Гольджи, к боковым цепям пролина и лизина, находящимся в средней части молекул проколлагена, добавляются гидроксильные группы (-ОН). При этом образуются гидроксипролин и гидроксилизин.

Эти модификации обеспечивают правильное образование водородных связей, которые скрепляют вместе три субъединицы в суперспирализованной спиральной структуре. Между амино- и карбоксиконцевыми частями пропептидов образуются дисульфидные связи, которые затем обеспечивают правильное расположение трех проколлагеновых субъединиц с образованием тройной спиральной суперспирализованной структуры. Затем спираль образуется спонтанно, в направлении от С-конца к N-концу.

Пропептиды препятствуют взаимодействию суперспирализованных спиралей друг с другом, тем самым предотвращая полимеризацию коллагена в клетке. Когда произошла секреция тройных спиралей проколлагена, ферменты, которые называются протеазы проколлагена, отщепляют пропептиды. Остающийся белок, известный под названием тропоколлагена, почти весь организован в тройную спираль и представляет собой основную структурную единицу коллагеновой фибриллы.

Фибриллы собираются просто: боковые цепи лизина в тропоколлагене модифицируются при действии фермента лизилоксидазы, образуя аллизины. Эти модифицированные лизины образуют ковалентные сшивки, которые обеспечивают полимеризацию тропоколлагенов. Лизилоксидаза представляет собой внеклеточный фермент, и эта стадия сборки фибрилл происходит только после выхода проколлагена из клетки. После сборки фибриллы могут объединяться, образуя большие пучки или волокна, характерные для фибриллярного коллагена.

Принимая во внимание всю важность коллагена в обеспечении структурной поддержки тканей, можно представить, какие тяжелые последствия для организма будет иметь нарушение процесса сборки фибрилл. Мутации в генах, кодирующих синтез коллагенов или ферментов, модифицирующих проколлаген, вызывают развитие множества генетических заболеваний, затрагивающих практически все ткани. Например, коллаген типа I представляет собой основной структурный белок костной ткани. Мутации в коллагеновых генах этого типа служат причиной незавершения остеогенеза, т. н. развития «болезни хрупких костей».

Мутации в коллагеновом гене типа IV приводят к нарушению сборки базальной ламины в большинстве эпителиальных тканей и к развитию такого кожного заболевания, как буллезный эпидермоз.

Клетки связываются с коллагеном посредством специфических рецепторов, называемых интегринами. Эти рецепторы обеспечивают возможность обратимого связывания клеток с коллагенами по мере их движения по внеклеточному матриксу. Интегриновые рецепторы также активируют пути передачи сигналов, так что связывание с коллагенами (и с другими белками внеклеточного матрикса) изменяет активность в клетке биохимических процессов и, таким образом, способствует контролю над ростом и дифференцировкой клеток.

Схематическое строение тройной спиральной структуры коллагена (наверху),
организация витой структуры в фибрилле (в середине) и фибрилл в коллагеновом волокне (внизу).
Наличие 67-нм зазора между соседними спиральными структурами обусловливает видимую в электронном микроскопе исчерченность фибрилл, составляющих волокно. Посттрансляционная модификация и сборка субъединиц проколлагена в тройные спиральные структуры происходит при внутриклеточном перемещении по секреторному пути.
Однако сборка фибрилл происходит во внеклеточном пространстве после секреции тройных спиралей, обладающих витой структурой.
Для упрощения в тройных структурах не показаны гидроксильные группы и сахарные остатки. Лизилоксидаза катализирует ковалентное связывание двух боковых цепей лизина с образованием аллизинов (альдегидных производных лизина),
которые затем образуют между собой альдольную связь.

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

1. Контроль клеточного цикла циклин-зависимыми протеинкиназами (CDK)
2. Передача сигнала с участием интегринов, JAK2, GPI, TCR, ITAM
3. Перспективы изучения передачи внутриклеточных сигналов
4. Строение внеклеточного матрикса (ВКМ) и межклеточных контактов
5. История изучения внеклеточного матрикса (ВКМ)
6. Типы и функции коллагена
7. Строение и функции фибронектина
8. Строение и функции эластина (эластиновых волокон)
9. Строение и функции ламининов
10. Строение и функции витронектина

Информация на сайте подлежит консультации лечащим врачом и не заменяет очной консультации с ним.
См. подробнее в пользовательском соглашении.

Источник: meduniver.com